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A l’intérieur du cardiomyocyte, la sortie/recapture transitoire des ions calcium est contrôlée par la phosphorylation des molécules régulatrices de cette dynamique (LTCC, RyR2, SERCA via la phospholambane [PLB], tropomyosines...). Deux kinases assurent ce rôle, la PKA et la CaMKII.

Elles sont antagonisées par les phosphatases PP1 et PP2A. PP1 est surtout liée aux molécules de régulation tandis que PP2A est liée aux protéines contractiles. La stimulation ß1-adrénergique stimule l’activité des kinases CaMKII et PKA. En plus de son rôle sur LTCC, RyR2 et PLB, la PKA phosphoryle INH-1 qui inhibe PP1 et favorise ainsi le maintien de l’état phosphorylé de PLB (effet synergique).

Au contraire, la stimulation chronique de la PKC par les récepteurs Gaq (récepteurs alpha1 adrénergiques, récepteurs à l’endothéline, à l’angiotensine II) produit une inhibition d’INH-1, une déphosphorylation de PLB et ainsi, une diminution de l’activité des pompes calciques SERCA.

Il ressort de ce schéma que le fonctionnement harmonieux du cardiomyocyte dépend d’une balance précise entre l’action des kinases et des phosphatases. Il n’est donc pas étonnant de retrouver des dysfonctionnements de cette balance dans certains cas d’insuffisance cardiaque (cf. cours de pharmacologie en S8).